Luz azul y bacterias de la brucelosis, una combinación peligrosa
Las bacterias del género Brucella provocan la brucelosis, una enfermedad que, entre otros efectos, produce abortos en ganado y enferma a trabajadores rurales
Se sabía que las bacterias Brucella son sensibles a la luz. Ahora, un trabajo liderado por investigadores argentinos, en colaboración con colegas de Estados Unidos, ha logrado describir a nivel atómico cómo esa señal del ambiente, en particular, la luz azul del espectro lumínico, aumenta la virulencia de ese patógeno.
Este hallazgo de ciencia básica podría abrir el camino hacia el desarrollo de nuevas estrategias para combatir a la brucelosis, una enfermedad que afecta a medio millón de personas por año en el mundo, sobre todo a poblaciones de riesgo como productores rurales, trabajadores de la carne y veterinarios, y que además provoca pérdidas millonarias en el sector pecuario.
“Logramos caracterizar con un nivel de detalle nunca antes alcanzado una de las proteínas claves que utiliza Brucella para la infección, lo que permitirá entender mejor esta enfermedad para la cual aún no se han desarrollado vacunas para humanos y que se trata con antibióticos que cada vez demuestran ser menos efectivos”, explica Fernando Goldbaum, director del equipo que ha logrado el avance, investigador superior del CONICET y jefe del Laboratorio de Inmunología y Microbiología Molecular en la Fundación Instituto Leloir (FIL).
Tal como publica “mBio”, una de las revistas académicas internacionales de microbiología de mayor prestigio, los investigadores describieron cómo la proteína fotorreceptora LOV-HK de las Brucella se activa por efecto de la luz azul y desencadena, a través de un reordenamiento de su estructura tridimensional, una secuencia de reacciones moleculares que culminan con el aumento de la virulencia bacteriana.
Mediante la técnica de cristalografía de rayos X, que permite obtener imágenes a nivel nanométrico y ubicar cada uno de los átomos que conforman a una molécula a partir de cálculos complejos, los investigadores captaron imágenes de diversas variantes de la proteína tanto en luz como en oscuridad, lo que les permitió comprender su activación.
“Atrapar las moléculas de una proteína en el estado cristalino y estudiarlas con rayos X es una tarea extremadamente laboriosa, y más aún para LOV-HK que es una proteína grande y altamente flexible. Fueron más de tres años de ensayos para alcanzar los resultados finales”, destacó uno de los coautores, Sebastián Klinke, investigador del CONICET y responsable del sector de Cristalografía de la FIL.
“A partir de este conocimiento, se podría pensar en estrategias terapéuticas que apunten a la inhibición del factor de virulencia descrito en las bacterias de la brucelosis”, concluyó Jimena Rinaldi, primera autora del estudio e investigadora del CONICET en el grupo de Goldbaum.
Del trabajo también participaron Ignacio Fernández, Gabriela Sycz, Juan María Paz, Lisandro Otero, María Laura Cerutti y Ángeles Zorreguieta, de la FIL y del CONICET; y Heewhan Shin, Semini Gunawardana, Indika Kumarapperuma, Zhong Ren y Xiaojing Yang, de la Universidad de Illinois, en Chicago, Estados Unidos. (Fuente: Agencia CyTA-Leloir)
